Белки

Белки

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены

двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО - NН

-.Мономерами белков являются аминокислоты. Химическое строение белков

весьма просто: они состоят из длинных цепей остатков аминокислот,

соединенных между собой пептидными связями. (-СO-NH)

Углерод в пептидной связи соединяется с азотом. Пептидная связь между

аминокислотами образуется следующим образом: от карбоксильной группы

отсоединяется группа OH, а от аминогруппы соседней аминогруппы

отсоединяется атом водорода.

H 2 N-C-COOH+ N-C-COOH= H 2 N-C-CO-NO-NH-C-COOH+H 2 O При этом

образуется молекула воды.

Белки отличаются друг от друга

последовательностью 20 аминокислот в длинных цепях, поэтому не

удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими

собственными белками, специфичными для данного вида.

Составом аминокислот

Количеством аминокислот

В настоящее время известно огромное число белков с самыми разнообразными

свойствами. Неоднократно делались попытки создать классификацию белков. В

основе одной из классификаций лежит растворимость белков в различных

растворителях. Белки, растворимые при 50% насыщения сульфата аммония, были

названы альбуминами; белки же, которые в этом растворе выпадают в осадок

были названы глобулинами.

Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН),

щелочные – аминогруппой (-NH2). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую

часть, включающую обе эти группы (-CHNH2 – COOH), и отличается от любой

другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.

Существуют:

. Простые белки – состоящие из одних аминокислот. Например, растительные

белки – проламины, белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины.

. Сложные белки – помимо аминокислот имеют в своём составе другие

органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы),

соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды,

шикопротеиды и т. д.

Простейшая аминокислота – глицерин NH2 – CH2 – COOH.

Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы Молекулярная

масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов

(большинство белков имеет молекулярную массу в пределах десятков - сотен

тысяч).

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения

аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты

сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между

аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая

пептидной .

Существует 4 структурных уровня строения белка.

1) первичная структура белка имеет определенную последовательность

аминокислот в молекуле белка. Аминокислоты соединяются дру с другом

прочными пептидными связями.

2) Вторичная структура белка образуется из первичной и имеет вид спирали.

При этом образуется более слабая водородная связь.

3) Третичная структура белка имеет вид шарика- глобулы. При этом возникает

еще более слабая дисульфидная связь.

4) четвертичная структура белка характерна не для всех белков. Она

возникает в результате соединения нескольких молекул белка с третичной

структурой

Под влиянием различных факторов в белке сначала разрушается дисульфидные

связи, потом водородные , в результате чего третичная структура

превращается в о вторичную, затем в первичную. Этот процесс называется

денатурацией. Если первичная структура не повреждена- процесс обратим.

Процесс восстановления структур белка- ренатурация.

У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки очень

сложно выявить структуру молекул белков.

Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, был

инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет.

Синтез белков - очень сложная задача, и если ее решить, то возрастет

количество ресурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине

и т.д., а также уже возможен биохимический и синтетический способы

получения пищи.

А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области создания

микробиологической промышленности по производству искусственных продуктов

питания. Практическое осуществление путей получения такой пищи ведется в

двух основных направлениях. Одно из них основано на использовании белков

растений, например сои, а второе - на использовании белков продуктов,

полученных микробиологическим путем из нефти.

.

Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул, тем более

они убеждаются в исключительном значении получаемых данных для раскрытия

тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых

веществах - вот краеугольный камень, на котором покоится проникновение в

самую глубокую сущность жизненных процессов, вот та основа, которая

послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в

развитии биологии и медицины.

Белки входят в состав живых организмов и являются основными материальными

агентами, управляющими всеми химическими реакциями, протекающими в

организме.

Одной из важнейших функций белков является их способность выступать в

качестве специфических катализаторов (ферментов), обладающих исключительно

высокой каталитической активностью. Без участия ферментов не проходит почти

ни одна химическая реакция в живом организме. В каждой живой клетке

непрерывно происходят сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут

распад и окисление поступающих извне питательных веществ. Клетка использует

энергию, полученную вследствие окисления питательных веществ; продукты их

расщепления служат для синтеза необходимых клетке органических соединений.

Быстрое протекание таких биохимических реакций обеспечивают катализаторы

(ускорители реакции) – ферменты.

Почти все ферменты являются белками (но не все белки – ферменты!). В

последние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойства

ферментов. Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного

типа. Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клетки)

расщепляется специальным ферментом – липазой, который не действует на

полисахариды (крахмал, гликоген) или белки. В свою очередь, фермент,

расщепляющий крахмал или гликоген, -амилаза не действует на жиры. Каждая

молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких

миллионов операций в минуту. В ходе этих операций ферментный белок не

расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их

превращения и выходит из реакции неизменным.

Известно более 2-х тысяч ферментов, и количество их продолжает

увеличиваться. Все ферменты условно разделены на шесть групп по характеру

реакций, которые они катализируют перенос химических групп с одной молекулы

на другую;

Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они определяют

механохимические процессы в живых организмах, в результате которых

поступающая с пищей химическая энергия непосредственно превращается в

необходимую для движения организма механическую энергию.

Третьей важной функцией белков является их использование в качестве

материала для построения важных составных частей организма, обладающих

достаточной механической прочностью, начиная с полупроницаемых перегородок

внутри клеток, оболочек клеток и их ядер и заканчивая тканями мышц и

различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д.

Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят ферритин -

железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян

кукурузы.

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на

обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или

отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов

является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Он

снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени

и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен

фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые

гормоны гипофиза - железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов

головного мозга.

Белки являются необходимой составной частью продуктов питания. Отсутствие

или недостаточное количество их в пище вызывает серьезные заболевания.

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они

играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков

(мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).

Растения синтезируют белки (и их составные части (-аминокислоты) из

углекислого газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные

элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из

растворимых солей, находящихся в почве.

Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их

базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты)

могут синтезироваться непосредственно животными организмами.

1. Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка.

2. Качественные реакции на белок:

биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в

щелочной среде (дают все белки),

ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии

концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием

аммиака (дают не все белки),

выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца

(II), гидроксида натрия и нагревании.

1. Гидролиз белков — при нагревании в щелочном или кислом растворе с

образованием аминокислот.